细胞是构成植物体结构与功能的基本单位。按其结构的复杂程度分为原核细胞和真核细胞两大类。高等植物的细胞是真核细胞。细胞是由水分、蛋白质、核酸、多糖、脂类等成分组成，细胞既是植物体形态的结构单位，又是行使生理功能的基本单位。学习植物生理学要从细胞开始，了解细胞是深入理解植物生命活动规律的基础。

　　细胞是生命活动的基本单位，它是由种类繁多、功能各异的生物分子所组成。所有的生物分子归根到底是由来自环境中的较简单的无机分子（H₂0、CO₂、N₂等）经过细胞的同化作用，形成细胞的结构成分——单体分子。比较分析各种细胞的单体分子，发现至少有30种单体分子是构成细胞结构共同的、也是最基本的单体生物分子物质，被称为基本生物分子，它们包括20种氨基酸、5种含氮碱基（嘌呤和嘧啶）、2种单糖（葡萄糖与核糖）、1种脂肪酸（棕榈酸）、1种多元醇（甘油）及1种胺类化合物（胆碱），是构成生命的分子基础。它们可以进一步以共价键形成细胞中其它的生物大分子，再形成生物超分子复合物，最后形成细胞器和细胞，构成生物体。

　　高等植物的个体常由亿万个细胞构成，植物细胞是由细胞壁和原生质体两部分构成的。细胞壁的主要作用是维持细胞的硬度，起骨架作用；细胞壁上有纹孔，胞间连丝通过纹孔连接相邻细胞的原生质体，使植物体的所有细胞连接成一个统一的整体（共质体）。植物细胞的一切生命活动主要是由原生质执行的。原生质的胶体性质、粘性、弹性和液晶性质与生命活动有密切关系。

　　了解细胞的生命活动就必须研究原生质的化学成分和性质。原生质是一种极其复杂的生命物质，不断进行代谢作用，成分也在不断变化与更新。原生质既有结构物质，又有贮藏物质和代谢废弃物。

　　原生质的化学成分大致为：无机物：水（75～85％）和无机离子；

　　有机物：蛋白质（占原生质干重的50％以上）、是生命最重要的物质基础，还有核酸（1％）、脂类（2％）、糖类（0.4％），它们是原生质中主要的四大有机物。

　　下面分别讲述构成原生质的四种有机大分子物质。

§1  蛋白质

一 蛋白质的生物学意义：

生命是物质运动的高级形式，这种运动形式是通过蛋白质来实现的。因此，蛋白质具有及其重要的生物学意义。

1.形态结构和功能的物质基础－－结构蛋白；

2.生物催化剂——酶蛋白；

3.贮藏蛋白；

4 运动蛋白和载体蛋白；

5.识别、防御——识别糖蛋白、抗体蛋白、逆境蛋白；

6.是遗传信息的体现、表达者（性状的表达是通过蛋白质实现的）。

二 蛋白质的化学组成机分类：

1.元素组成：C、H、O、N是其基本组成元素，有的蛋白质还含有P、S、Fe、Mn、Zn等元素。N含量较稳定，约16％。

2.结构组成：氨基酸→二肽→三肽→寡肽→多肽→蛋白质，所以氨基酸是蛋白质最基本的结构单位。

3.蛋白质分类：按化学组成分为简单蛋白和结合（复合）蛋白。

⑴简单蛋白：水解只产生氨基酸的蛋白质。按溶解度不同分为：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白等

⑵结合蛋白：①核蛋白：核酸＋蛋白质，形成染色质（体）和核糖核蛋白体。

②脂蛋白：脂类＋蛋白质，生物膜的基本组成成分；

③糖蛋白：寡糖＋蛋白质，细胞壁的成分之一，参与细胞识别；

④黄素蛋白：FMD(FAD)+蛋白质，参与氧化还原反应氢质子传递；

⑤色素蛋白：许多种，如血红素＋蛋白质，含卟啉铁，参与氧化还原中电子的传递。

⑥磷蛋白：磷酸＋蛋白质，如胃蛋白酶，乳中的酪蛋白都是磷蛋白。

三 氨基酸的分类及性质：

  氨基酸是组成蛋白质的基本单位，生物体内的蛋白质主要由20种氨基酸组成。

1.氨基酸的分类：天然氨基酸都是L-α-氨基酸，其结构通式：R-CH-COOH

  分类:中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。（结构、名称与性质见孟书P6）。

2.氨基酸的酸碱性质及等电点：

  氨基酸是两性电解质，羧基和氨基能解离成两性离子，在不同介质、PH下，既可表现为酸性，也可表现为碱性。酸性溶液中有利于氨基酸质子化（酸性）；碱性溶液中有利于羧基解离COO^-（碱性）。

等电点：当溶液的酸碱度恰好使分子内正负电荷完全相等，净电荷为零时外界溶液的PH值称为该氨基酸的等电PH，简称等电点（PI）。等电点时，氨基酸的溶解度最小。不同氨基酸的等电点不同。

电泳：带电粒子在外加电场的作用下定向泳动的现象叫电泳。在相同PH溶液中，不同氨基酸所带电荷不同，所以在直流电场下表现不同的电泳速度。生化分析中借此原理来鉴定不同的氨基酸。

四 蛋白质的结构：

蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按各自特殊方式组合成具有完整生物活性的分子。随着肽链数目、氨基酸组成及其排列顺序的不同，就形成了不同的蛋白质。

蛋白质的化学结构包括肽链数目、氨基酸组成及其排列顺序。蛋白质的结构有不同的层次，通常分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的种类、连接方式和排列顺序就是蛋白质的一级结构。

蛋白质分子并不是简单的一条多肽链，有的有分枝或构成环状，也可以由一条以上的肽链组成。肽链中除肽键外还有二硫键，由两个半胱氨酸残基脱氢连接而成，是连接肽链内或肽链间的主要桥键。二硫键在蛋白质分子中起着稳定肽链空间结构的作用，往往与其活性有关。二硫键数目越多，蛋白质结构稳定性越强。生物体内起保护作用的皮、角、毛发的蛋白质中的二硫键数目最多。

蛋白质的一级结构是最基本的，它包含着决定蛋白质高级结构的信息（因素）。

蛋白质的空间结构通常称为蛋白质的构象，又称高级结构：是指蛋白质分子中原子和基团在空间上的排列分布和肽链的走向。蛋白质的空间结构是以它的一级结构为基础的。根据X－射线衍射法研究得知肽链中的肽键－NH-CO－带有双键的性质，不能自由旋转，构成酰胺平面。可以说多肽链的主链是由许多酰胺平面组成，平面之间以α－碳原子相互隔开，并可以α－碳原子为顶点旋转运动，这样就形成了蛋白质主链的多种构象。但由于侧链R基团的影响，或排斥或吸引，相互制约，从而限制了肽链构象的数目。从蛋白质的特定构象出发，可将蛋白质分为纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类。纤维蛋白分子的结构较有规律，分子极不对称，呈极细的纤维状，溶解性能差，在生物体内具有保护、支持、结缔的功能，如毛发中的角蛋白、胶原蛋白、血纤维蛋白、肌纤维蛋白等；绝大部分蛋白质都属于球状蛋白，结构复杂，分子呈球形或椭圆形，如血红蛋白、肌红蛋白、清蛋白、球蛋白及许多的酶蛋白、激素蛋白等。

蛋白质的高级结构又分为二级、三级、四级结构。蛋白质分子中的化学键主要是肽键，其次是二硫键（前两者为共价键，是一级结构的化学键）、氢键、离子键、酯键、疏水键、范德华力（统称为次级键或副键，是非共价键，对维持蛋白质高级结构起重要作用）。

2.蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。天然蛋白质一般有α－螺旋、β－折叠、β－转角的二级结构。氢键是维持二级构象的作用力。

3.蛋白质的三级结构：由α－螺旋、β－折叠、β－转角等二级结构之间相互配置形成的构象称为三级结构。

4.蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的具有三级结构的多肽链（称为亚基）按照特定的构象聚合而成的完整结构称为蛋白质的四级结构。每一条多肽链称为一个亚基，无生物活性，只有聚合成四级结构才具有完整的生物活性。

五 蛋白质的性质：

  1.蛋白质的分子量：蛋白质是生物大分子，分子量一般在1万－1百万道尔顿或更大。

1个道尔顿等于1个¹²C原子的绝对质量的1/12，相当于1.66033×10^－27千克。

沉降系数：一般把单位（cm）离心场里的沉降速度称为～，用S表示。一个S单位为1×10^－13秒。蛋白质的分子量可用沉降系数或道尔顿表示。

  2.蛋白质的胶体性质：蛋白质是大分子化合物，分子直径1－100nm之间，达到了胶体颗粒的范围，使蛋白质溶液表现出胶体的性质，而且①是一种亲水胶体；②不能通过半透膜；③布朗运动、丁达尔现象、电泳现象；④吸附作用等。

蛋白质胶体稳定的因素是：水膜和双电层。

3.蛋白质的酸碱特性及等电点：蛋白质是两性电解质，具有酸碱性，有等电点；等电点时蛋白质的粘性、溶解度、膨胀性及导电能力最小，易发生沉淀析出。

4.蛋白质的沉淀、变性：所有破坏胶体稳定的因素都会使蛋白质沉淀或变性。如脱水剂（有机溶剂）、中性盐、重金属盐、生物碱、高温、强酸、强碱等。沉淀和变性均会使蛋白质构象发生异常，丧失其生物活性，如酶蛋白变性，其催化活性丧失。

蛋白质变性：天然蛋白质因受物理（如50～60℃温度）、化学（如PH）因素的影响，分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但不一定导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称为变性作用。生物学特性的改变是变性作用最主要的特征。如种子久放后蛋白质变性亲水性降低而失去发芽能力。

  蛋白质复性：若温度和PH恢复正常，蛋白质的构象还会自动恢复，称为～。

5 蛋白质的颜色反应：如①双缩脲反应（在碱性溶液中与硫酸铜反应产生紫红色络合物②酚试剂反应（福林试剂磷木酸及磷钨酸被还原成蓝色化合物）（其它略）。

§2  核酸

核酸含有遗传信息，是遗传的物质基础，它在生物个体的生长、发育、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用，它决定着生物发展的方向，存在于任何生命形式的有机体中；核酸是贮存和传递遗传信息作用的物质。在真核生物中常与蛋白质结合成核蛋白，构成染色体（质），是重要的遗传信息的载体。

一 核酸的种类及功能：

两种：①DNA:脱氧核糖核酸，98％分布于细胞核内，是遗传信息的载体。

          ②RNA：核糖核酸，90％在细胞质中，少量在细胞核中（mRNA）；

RNA有三种：①信使RNA（mRNA）：决定蛋白质肽链中氨基酸排列顺序，含量5～10％；

②转运RNA(tRNA)：携带活化的氨基酸，含量10～15％；

③核糖体RNA(rRNA)：合成蛋白质的场所－核糖体的组分（50～60％）；占总的RNA含量的75～80％。

二 核酸的化学组成：

   1.核酸的基本成分：核酸是以核苷酸为基本单位连接而成的生物大分子，核苷酸由含氮碱基（嘌呤、嘧啶）、戊糖（核糖、脱氧核糖）和磷酸三种成分组成的。

   2 DNA、RNA组成的差异：在于组成其的单核苷酸的化学组成不同。

       呤碱基               嘧啶碱基                戊糖   

DNA： 腺嘌呤（A）鸟嘌呤（G）；胞嘧啶（C）胸腺嘧啶（T）；β－D-脱氧核糖

RNA： 腺嘌呤（A）鸟嘌呤（G）；胞嘧啶（C）  尿嘧啶（U）；β－D-核糖

     核苷＝碱基＋戊糖；核苷酸＝核苷＋磷酸;核苷酸单体之间以磷酸二酯键相连聚合成DNA和RNA。

组成DNA的脱氧核苷酸单体为：dAMP、dGMP、dCMP、dTMP；

组成RNA的核苷酸单体为：AMP、GMP、CMP、UMP；    

核苷酸除了是组成核酸的单体外，某些核苷酸或其衍生物本身还具有重要的生物学功能。如辅酶A的组分里由腺嘌呤核苷酸，即AMP（腺苷一磷酸）可进一步磷酸化生成ADP（腺苷二磷酸）、ATP（腺苷三磷酸），ADP、ATP中含有高能磷酸键，水解时能释放出大量的能量，供细胞内的生理生化反应用，ATP被称为能量通货。

（见孟书P19）

三 DNA的结构与功能：

   DNA是所有生物（病毒除外）的遗传信息贮存者。遗传信息的基本单位是基因。

基因是片断DNA分子中的核苷酸排列顺序。每三个相邻的编码核苷酸分子上的碱基序列称为一个遗传密码（密码子）。基因是由多个遗传密码所组成，DNA分子中可以含有许多个基因。由于DNA分子中的四种脱氧核苷酸可以有不同的排列组合，所以各种生物细胞中的DNA就可以贮存大量不同的遗传信息。DNA分子中全部的基因称为基因组。

1.DNA的一级结构：在DNA分子内由四种脱氧核苷酸按不同组合与排列顺序形成的线性结构，称为DNA的一级结构。（由四种脱氧核苷酸按不同顺序以3、5－磷酸二酯键连接成的多核苷酸长链称为DNA的一级结构。）

在DNA的一级结构中包含有两种遗传信息，即能表达的结构基因信息和调节结构基因能否表达的调节基因信息，它们协调配合工作，才能使生物在生命活动过程中，有规律地和有序地反映各个生理阶段的特征，也反映生物不同种属的特点。大量的遗传特征，包括遗传信息的传递、表达、突变和修复等过程，需要从DNA的二级结构进行探讨，这是揭开生物遗传奥秘的主要领域之一。

2.DNA的二级结构——双螺旋结构：

1953年由Watson和Crick根据DNA纤维的X衍射图研究提出的DNA的双螺旋二级结构模型。（见孟书P20），其结构特点：

①由方向相反的两条右旋的脱氧核苷酸长链形成双螺旋结构；

②碱基在螺旋的内侧且相互严格配对，形成氢键；磷酸和脱氧核糖均在外侧；

碱基互补配对规律：只有当一个嘌呤碱与一个嘧啶碱配对时（如A与T，G与C配对）才能符合正常双螺旋的形成，这种配对方式称为碱基互补配对规律。所以同一条DNA分子中A+G=C+T.

③每10个核苷酸盘旋一周，上升3.4nm，双螺旋的直径为2nm。

④维持双螺旋结构稳定的主要因素（作用力）是氢键和碱基堆积力（范德华力）。

四 RNA的结构与功能：

  RNA是核糖单核苷酸的多聚体，由AMP、GMP、CMP、UMP四种核苷酸以磷酸二酯键连接成的多核苷酸长链。分子中不同核苷酸的排列顺序即为RNA的一级结构。

RNA根据位置和功能分为三种：

①信使RNA（mRNA）：决定蛋白质肽链中氨基酸排列顺序，含量5～10％；

②转运RNA(tRNA)：携带活化的氨基酸，含量10～15％；

③核糖体RNA(rRNA)，合成蛋白质的场所－核糖体的组分，含量70～80％。

1.tRNA的结构：由50％的核苷酸上的碱基配对形成类似于三叶草的结构（孟书P25），是一类在蛋白质合成过程中专门携带活化氨基酸的RNA。

特点：①5^，端为磷酸鸟嘌呤，3^，端为CCA－OH，携带氨基酸的部位；

②有若干个突环，并含有稀有碱基；

③反密码环上有3个反密码子，可与mRNA上的密码子识别配对。

通过自身的反密码子与mRNA的遗传密码识别辨认，再将相对应的活化的氨基酸携带到核糖体mRNA上的合适位置，最终使mRNA上的密码子翻译成一定氨基酸顺序的多肽链。

2.rRNA：是核糖体的组成成分，有三种，与不同的蛋白质结合形成核糖体的两个大小亚基。核糖体是蛋白质合成的场所。

3.mRNA：是线性分子，是以DNA为模板转录下来（mRNA前体）以后经过修饰加工形成的不稳定分子。MRNA是遗传信息从DNA流向蛋白质的中转站，主要功能是作为蛋白质合成的模板，指令tRNA所携带的氨基酸按mRNA所贮存的遗传密码顺序排列，为蛋白质合成提供遗传信息。

 

§3  脂类

脂类包括的范围很广，是几类成分不同、结构不同的化合物的总称。所以脂类不是一个准确的化学命名，但由于它们都有一个共同的特性：即不溶于水、易溶于非极性有机溶剂，并在生物体内具有重要的生理功能，脂类这个名词才在生物化学和生理学上沿用下来。生物体含有的脂类基本上分为脂肪（中性脂肪）和类脂两类，类脂包括磷脂、糖脂、固醇等。这些脂类不但化学结构有差异，而且具有不同的生物学功能。

一 脂类的生物学功能：

1.作为保护物质；如果实、叶角质层外的蜡质，不透水、气，有保水作用。

2.作为结构物质；磷脂、硫脂、糖脂是生物膜中的骨架，约占生物膜干重的50％，细胞中95％的脂类化合物都集中在生物膜上。

3.作为贮存物质；真脂是细胞中的贮存物质，如果实、种子中的油脂。

二 分类与化学结构：

脂类可分为复合脂类：含有脂肪酸，可被皂化的脂；包括酰基甘油脂（甘油三酯也叫真脂、磷脂、糖脂和硫脂又叫复脂，都是甘油二酯）、蜡等；

          简单脂类：不含脂肪酸，不可皂化的脂；包括萜类、甾类。

1.简单脂类：不含脂肪酸的脂。

⑴萜类：以异戊二烯为基本单位形成的化合物，是异戊二烯(5C)的衍生物，种类繁多，具有脂溶性，不可皂化的特点。

①单萜（10C）：由两个异戊二烯构成的萜类称为～。多数单萜及其衍生物具有特殊的气味，是植物挥发油的基本成分。如香叶醇、柠檬醛、有的具有药理作用，如薄荷油、樟脑、龙脑（冰片）等。

②倍半萜（15C）：由三个异戊二烯构成的化合物，如山道年，金合欢醇（铃兰香味）。

③二萜（20C）：由四个异戊二烯构成的化合物，如叶绿醇、松香酸、维生素A等。

④三萜（30C）：由六个异戊二烯构成的化合物，如角鲨烯，动物皮脂的组分。

⑤四萜（40C）：多以天然色素的形式存在，如β－胡萝卜素、叶黄素、细胞色素、番茄红素等。

⑥其它：如赤霉素、脱落酸是属于萜类的植物激素。

⑵甾类：也叫类固醇化合物，都是含有一个环戊烷与氢化菲并联骨架的物质，带有角甲基，如麦角甾醇（在紫外光下开环生成V_D2）、胆固醇、类固醇激素（肾上腺皮质激素、性激素）等。

2.复合脂类：含有脂肪酸，可被皂化的脂；包括酰基甘油脂、磷脂、糖脂、硫脂、蜡等

⑴ 脂肪酸：都有一条偶数C原子的CH长链，有百种以上，多以结合态存在，形成复合脂类，游离态形式存在的很少。

脂肪酸分为两类：饱和脂肪酸，植物中常见的有四种：12C的月桂酸、14C的豆蔻酸、16C的棕榈酸、18C的硬脂酸

不饱和脂肪酸，即植物油，不饱和程度高。C链短的油品质好。如：

一烯酸：油酸18C  C⁹=C¹⁰；

二烯酸：亚油酸 18C  C⁹=C¹⁰，C¹²=C¹³

   三烯酸：亚麻酸18C C⁹=C¹⁰，C¹²=C¹³, C¹⁵=C¹⁶

四烯酸：花生四烯酸20C C⁵=C⁶，C⁸=C⁹, C¹¹=C¹²，C¹⁴=C¹⁵

⑵三酰甘油脂：酰基甘油三脂，即真脂，甘油的三个羟基均被脂肪酸脂化形成的酯。

⑶二酰甘油脂: 几乎都是生物膜的组成成分。

①磷脂：磷酸甘油二脂。分布最广的有两种：脑磷脂（磷脂酰乙醇胺PE）和卵磷脂（磷脂酰胆碱PC）。

②糖脂：含有碳水化合物的甘油二脂，如β－半乳糖二酰甘油脂，葡萄糖二酰甘油脂。

③硫脂：糖脂上的糖又被硫酸酯化。

磷脂、糖脂、硫脂又叫复脂，都是甘油二酯，是膜脂的成分，后两者在叶绿体、线粒体膜上特别多。

⑷蜡：是由高级脂肪酸和高级一元醇形成的酯。是由表皮细胞或分泌细胞产生的，分布于组织、器官（如叶、果皮、种皮角质层之外）的表面，天然蜡是多种酯的混合物，具有防止水分散失的作用。

§4  糖类

糖类是植物体内的主要成分之一，其含量占植物干重的60～90％，植物光合作用的主要产物就是糖。

一 糖的生物学功能：可概括为四个方面：

   1.糖类是合成植物体内各种重要物质的原料。为蛋白质、核酸、脂类分子的C架都是由糖转化而来的。

   2.糖类可为植物体各种生命活动过程提供能量。呼吸作用的直接底物是糖，经过氧化磷酸化为生命活动提供能量。

   3.糖类可以充当细胞的结构物质。植物细胞壁的主要成分为纤维素、半纤维素果胶物质，都是多糖。

   4.糖类是生物膜的组成成分。生物膜中含有1～10％的碳水化合物。糖蛋白、糖脂具有特异的“识别”功能。

二 糖的种类：

   植物体内糖的种类很多，从其化学结构看，糖是一类多羟基的醛或酮及其聚（缩）合物，按其结构特点可分为三大类：

   1.单糖：简单的多羟基醛或酮，水解后不能产生更小的糖单位。

   2.聚糖：由两个或两个以上相同或不同的单糖分子缩合脱水形成的糖类，又分为低聚糖和高聚糖两类。

   3.糖的衍生物：糖的氧化产物（糖醛酸）、还原产物（糖醇）、氨基化产物（氨基糖）、磷酸化产物（糖的磷酸酯）以及糖苷和脱氧（单）糖。

三 单糖及其衍生物：

植物体中最主要的单糖有：3C～7C糖，它们的磷酸酯是糖代谢中重要的中间产物。

1.丙糖（3C）：D-甘油醛

2.丁糖（4C）：D－赤藓糖、苏阿糖

3.戊糖（5C）：D－核（酮糖）、木糖、阿拉伯糖

4.己糖（6C）：D－葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖

5.庚糖（7C）：D－景天庚酮糖

 

单糖的衍生物包括：①氧化产物（糖醛酸）；②还原产物（糖醇）；③氨基化产物（氨基糖）；④磷酸化产物（糖的磷酸酯）；⑤脱氧单糖；⑥糖苷（单糖的半缩醛羟基与糖或非糖物质结合形成的化合物）。

四 低聚糖（寡糖）：是由2～10个单糖缩合去水形成的糖。

植物体内的低聚糖主要是：①双糖：蔗糖（非还原糖）、麦芽糖、纤维二糖、乳糖等。蔗糖是最重要的一种双糖，植物体内的糖主要以蔗糖磷酸酯的形式进行运输，也是重要的贮藏物质。

②三糖：棉子糖（半乳糖＋蔗糖）

③四糖：水苏糖(半乳糖＋棉子糖)

④戊糖：毛蕊花糖（半乳糖＋水苏糖）

五 高聚糖（多糖）：由10个以上的单糖缩合去水形成的糖。

分为两类：1.纯多糖：是由相同的单糖分子形成的多糖，如淀粉、纤维素是由葡萄糖分别以α－1，4糖苷键和β－1，4糖苷键形成多糖。

2.杂多糖：是由两种或两种以上的单糖分子形成的多糖，如半纤维素（多缩己糖＋多缩戊糖组成的混合物）、果胶物质（是糖醛酸的聚合物，三种，即果胶酸、果胶酯酸、原果胶），常与蛋白质、脂类结合，也叫结合糖。

    多糖在自然界中分布很广，植物的骨架——纤维素、半纤维素、贮藏物质淀粉、植物粘液、树胶等都是由多糖构成的，多糖不是一种纯粹的化合物，而是聚合程度不同的物质的混合物。

§5  植物细胞的结构和功能

一、高等植物细胞概述

高等植物的个体常由亿万个细胞构成，每个细胞都具有细胞壁与原生质体。细胞最外面是细胞壁，内部是个膜系统，质膜以及由内膜分隔的具有各自功能的细胞器，细胞内部分室分工，保证了细胞有序的生化反应顺利进行；成长的细胞还具有液泡。细胞精细结构与其所承担的功能相适应。

植物细胞存在着三大系统：一是由叶绿体、线粒体、高尔基体、内质网、微体(过氧化物酶体和乙醛酸循环体)和溶酶体等组成的微膜系统；

二是由细胞核内的核粒与细胞质中的核糖体组成的微球体系统。

三是由微管与微丝等组成的微梁系统，也称细胞骨架。

细胞骨架：指真核细胞中的蛋白质纤维网架体系，包括微管、微丝和中间纤维。

细胞骨架不仅在维持细胞形态、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用，而且还与细胞运动、物质运输、能量转换、信息传递、细胞分裂和分化、基因表达等生命活动密切相关。如植物的极性生长、叶绿体运动、保卫细胞分化、卷须弯曲等都有细胞骨架的参与。

重要的细胞器：⑴细胞核:细胞遗传信息合成和复制的场所；代谢的调控中心。

⑵叶绿体：光合作用的场所；

⑶线粒体：呼吸作用的场所；

⑷内质网：1）合成作用：是蛋白质、寡糖链、脂类物质的场所；合成的造壁物质参与细胞壁的形成。

2）分隔作用：是膜内的网状系统，起分隔作用。

3）运输、贮藏系统：形成了细胞内的运输和贮藏系统；

4）通讯作用：通过胞间连丝成为细胞之间物质与信息的传递系统。

⑸高尔基体：1）物质集运；

2）生物大分子组装：参与物质的合成或大分子的装配，是多糖、糖蛋白合成加工的场所。

3）参与细胞壁的形成；

4）分泌物质（多糖粘液保护根尖）。

高尔基体与内质网在功能上具有密切的关系，许多生理活动是由二者协同完成的。在细胞中二者常常依附在一起。

⑹核糖体：合成蛋白质的场所

⑺液泡：1）转运物质；2）吞噬和消化作用；3）调节细胞水势；

4）吸收和积累物质；5）赋予细胞不同颜色。

⑻微体：1）过氧气物体：过氧化物氧化，光呼吸。

                      2）乙醛酸体：乙醛酸循环、糖的异生作用（脂肪转变成糖）。

⑼圆球体：1）运输功能；2）溶酶体功能。

⑽溶酶体：1）细胞内消化作用；2）吞噬作用；3）细胞的自溶作用。

⑾微管：1）控制细胞分裂和细胞壁的形成；2）保持细胞形状；

3）参与细胞运动与细胞内物质运输。

⑿微丝：1）参与胞质运动；2）参与物质运输和细胞感应。

⒀中间纤维：1）支持作用；2）参与细胞发育与分化。

二 细胞壁：是植物细胞所特有的，具一定弹性和硬度，在细胞质膜之外并界定细胞形状的复杂结构。

1.构成细胞壁的化学物质：主要是90%左右的多糖和10%左右的蛋白质以及酶类、脂肪酸等，它分为三层：胞间层（中胶层）、初生壁、次生壁。

胞间层:果胶质（半乳糖醛酸组成的多聚体）

初生壁:果胶质、纤维素、半纤维素

次生壁:果胶质、纤维素、半纤维素、木质素（不是多糖，是由苯基丙烷生物的单体所构成的聚合物，主要分布在木质部的纤维、导管和管胞中）。

果胶物质根据其结合情况及理化性质，可分为三类：

    果胶酸(pectic acid)：是由约100个半乳糖醛酸通过α-1，4键连接而成的直链。果胶酸是水溶性的，易与钙起作用生成果胶酸钙的凝胶。

    果胶(pectin)：是半乳糖醛酸酯及少量半乳糖醛酸通过α-1，4-糖苷键连接而成的长链高分化合物

    原果胶：果胶分子量在25000～50000之间，每条链含200个以上的半乳糖醛酸残基。果胶能溶于水，存在于中胶层和初生壁中，甚至存在于细胞质或液泡中

与细胞壁形成有关的细胞器是:内质网、高尔基体、微管

2.细胞壁的功能：①支持作用：细胞壁可增加植物的机械强度，充当植物的骨架。

②物质运输的通道：细胞壁允许离子、低分子量的蛋白质和多糖等小分子通行无阻，而大分子或微生物等被屏蔽于其外。故细胞壁对细胞间物质的运输具有调节作用。

③保护作用：初生细胞壁中的寡糖素能诱导植物抗毒素的形成，还对其它生理过程有调节作用。在植物抵抗病虫害中起作用，可使植物产生过敏性死亡，使得病原物不能进一步扩散。还有防御和抗病抗逆的功能。

④参与各种代谢活动：细胞壁中的酶类参与细胞壁高分子合成、转移及水解，细胞外物质输送到细胞内以及防御作用等。

总之，高等植物细胞壁积极参与各种代谢活动包括细胞的生长、分化、细胞识别及抗病抗逆机制等方面。

细胞壁的功能：1维持细胞形状、控制细胞生长

              2物质运输与信息传递

              3代谢功能

              4防御与抗性

              5识别反应

三生物膜：包括质膜和内膜系统

㈠ 生物膜(biomembrane)的概念：是指构成细胞的所有膜的总称,包括细胞表面及内部所有细胞器的膜统称为生物膜。

按所处位置分为：质膜（原生质膜）和内膜。

内膜（内膜系统）：是指真核细胞内由膜分隔而形成的具有连续功能的系统，主要指核膜、内质网、高尔基体及细胞质中各种囊泡，而质膜、液泡膜以及溶酶体膜等则是内膜系统活动的产物。

㈡ 生物膜的化学组成：生物膜由膜脂(约占25%-40%,构成脂双分子层)、膜蛋白(约占60%-75%,与脂类镶嵌成膜)及膜糖(约占5%,与蛋白质和脂类结合)组成。不同的膜成分的比列不同,特别是蛋白质和脂类的比列不同。

可以说膜主要由蛋白质和脂质组成，还有少量的水、糖及微量的核酸、金属离子。

1.膜脂：构成生物膜的脂类主要是复合脂类，主要是磷脂（磷脂酰胆碱PC、磷脂酰肌醇PI、磷脂酰丝氨酸PS、磷脂酰乙醇胺PE）、糖脂和硫脂。脂分子都具有一个亲水的“头”和两条疏水的脂肪酸“尾巴”，这个特点使它在膜结构中扮演着特殊的角色。一条脂肪酸链一般是饱和的，另一条往往是不饱和的。膜脂中不饱和脂肪酸的含量越多，不饱和程度越高，越有利于膜在低温下保持其流动性（耐寒性强），反之，饱和脂肪酸的含量越高，约有利于保持膜在高温时的稳定性（耐热性强）。

2.膜蛋白：细胞中约20～25％的蛋白质参与膜结构。膜蛋白是膜功能的主要承担者，膜的功能越复杂，它所含的膜蛋白种类和数量也越多；反之亦然。膜蛋白分为外在蛋白和内在蛋白。分离膜蛋白的方法常用聚丙烯酰胺凝胶电泳法。

3.膜糖：生物膜中的糖类主要分布于原生质膜的外单分子层。它们大多数与膜蛋白共价结合，少部分与膜脂结合，分别形成糖蛋白和糖脂。膜糖以糖脂和糖蛋白为主，存在于质膜和内膜系统中，约占质膜干重的2～10％，分布于膜的外表面，其糖链外伸，象细胞的“触角”，成为细胞之间识别的标记。如花粉粒外壁的糖蛋白与柱头表面的膜蛋白之间的亲和性、根瘤菌与豆科植物根细胞之间的相互识别都与之有关。

㈢ 膜的结构：膜的结构可用“流动镶嵌模型”描述，即膜的结构是镶嵌着球状或棒状蛋白质的液态脂质双分子层。1972年由Singer和Nicolson提出），其要点:

1.生物膜的基本骨架是脂双分子层；

2.膜蛋白是球蛋白,镶嵌在脂双分子层的内部或表面，分别称为内在蛋白和外在蛋白；

3.膜在化学组成上具有不对称性；膜脂、膜蛋白及膜糖在膜上的分布是不对称的；

4.膜具有液晶态结构,具有半流动性；

5.膜经常处于不断更新变化中。

㈣ 膜的特性：①膜的不对称性。膜脂：外半层以PC为主，内半层以PE和PS为主；膜蛋白种类及数量内外分布的不对称性是保证膜功能方向性的主要基础，糖蛋白与糖脂只存在与膜的外半层，而且糖基暴露于膜外，呈现分布上的绝对不对称性，这是膜具有对外感知和识别能力的基础

②膜具有流动性。膜组成上的不对称性决定了膜是不稳定的，膜内磷脂的凝固点低，通常呈液态，使膜具有流动性，某一局部的膜可在不同时间表现出不同的功能。

③膜还具有液晶的性质，既有固体结构的有序性，又有液体的流动性；在光学性质上象晶体，在力学性质上又象液体。作为生物膜“骨架”的甘油磷脂具有典型的液晶性质，蛋白质和多肽也具有明显的液晶性质，温度过高时，生物膜会从液晶态变为液态，膜的流动性增大，导致细胞内含物向外流失。二价阳离子Ca²⁺、Mg^2＋可与脂类分子结合，降低膜的流动性。因此，用0.5～1％CaCl₂浸种往往可提高植物的耐热性和耐旱性。

㈤ 生物膜的主要功能：

1.按室分工，使细胞区域化：不仅将细胞与外界环境隔开，而且把细胞内的空间分隔成许多微小的区域，分别进行特定的生理生化反应。

2.生化反应进行的场所：由于膜形成了巨大的表面积，使各种代谢过程得以加速进行。

3.选择吸收功能：具有高度的选择通透性，可通过简单扩散、协助扩散、主动运输等方式调控各种物质的转移。

4.识别功能：膜具有识别功能，能对外界刺激作出响应。

四 原生质的的性质（胶体与液晶性质）

(一)原生质及其组成

原生质(protoplasm)为构成细胞的生活物质，是细胞生命活动的物质基础。植物细胞中的原生质主要由水(85%)，有机物(13.5%)和无机物（1.5%）组成；有机物包括蛋白质(10%，约占干重的60％以上)、脂类(2%)、碳水化合物(0.4%)、核糖(1.1%)等。因此原生质是亲水胶体。

(二)原生质的物理特性

    1.有很大的表面张力(surface  tension)，致使裸露的原生质体和原生质的特化部分一般呈球形。

    2.具有粘性和弹性。原生质粘性高、弹性大的植物，抗逆性强。

    3.具有流动性。原生质的流动在一定温度范围内随温度的升高而加速，且与呼吸作用有密切的联系。

(三)原生质的胶体特性

    胶体(colloid)是物质的一种分散状态。凡能以1～100nm大小的颗粒分散于另一种物质之中时，就可形成胶体。构成原生质的生物大分子直径符合胶体范围，其水溶液必然具有胶体的性质：如带电性、亲水性、扩大界面、凝胶作用。

1.带电性：原生质胶体主要由蛋白质组成，蛋白质分子表面可形成一层带电荷的吸附层。在吸附层外又有一层带电荷的数量相等而符号相反的较松驰的扩散层。这样就在胶粒外面形成一个双电层。

2.亲水性：蛋白质是亲水化合物，在其表面可以吸附一层很厚的水合膜，由于水合膜的存在，使原生质胶体系统更加稳定。蛋白质是两性电解质，在两性离子状态下，原生质具有缓冲能力，这对细胞内代谢有重要作用。

3.扩大界面：原生质胶体颗粒的体积虽然大于分子或离子，但它们的分散度很高，比表面积很大，有巨大的表面能，对各种分子和离子的吸附和富集（吸附作用），有利于扩大各种生化反应活动场所，加快代谢过程。

4.凝胶作用：溶胶(sol)是液化的半流动状态，近似流体的性质；凝胶(gel)有一定结构和弹性的半固体状态的胶体。溶胶和凝胶是胶体存在的两种状态。溶胶和凝胶在一定条件下可通过胶凝作用或胶溶作用相互转化。凝胶和溶胶在含水量上并无差别，只不过胶粒的排列方式不同，受温度的影响很大。

蛋白质是由20种氨基酸以肽键为主链按一定的顺序连接起来，再经α－螺旋折叠与卷曲成一定的立体结构，其分子量大多在10000～100000之间，除了某些纤维蛋白外，其直径符合胶体的范围（1～100nm），它的水溶液必然具有胶体的性质，且由于蛋白质分子具有许多亲水基团，并且一些侧链在一定的PH范围内解离成带电的基团，更增加了蛋白质与水分子的亲和性，形成亲水胶体。

靠近胶粒水分子被强烈吸附，形成水膜，这部分水分子不能自由移动，称为束缚水，而离胶粒较远、可以自由移动的水分子称为自由水，可参与各种代谢过程。自由水/束缚水低，植物对逆境的抗性越强，反之则代谢旺盛，但抗逆性弱。

水膜和双电层是原生质胶体稳定的保证。亲水胶体的粒子因电离作用而带电荷，并吸附一部分相反电荷的离子形成吸附层，构成双电层。另一部分反离子因扩散作用分布较远，形成扩散层。电泳时，吸附层随胶粒移动而移动，扩散层则留在介质中，从电泳的方向可判断胶粒所带电性，从电泳速度可测定吸附层和扩散层之间的电位差（Zeta电位），越大胶体越稳定。

(四)原生质的液晶性质

    液晶态(liquid crystalline state)是物质介于固态与液态之间的一种状态，它既有固体结构的规则性，又有液体的流动性；在光学性质上象晶体，在力学性质上象液体。从微观来看，液晶态是某些特定分子在溶剂中有序排列而成的聚集态。如作为生物膜“骨架”的甘油磷脂就具有典型的液晶性质，蛋白质和多肽也具有明显的液晶性质，液晶态与生命活动息息相关。

原生质的物理性质：原生质的黏性与弹性随植物生育期或外界环境条件的改变而发生变化。当黏性增加，代谢活动降低时，植物与外界的物质交换减少，抗逆性增强；反之植株生长旺盛，抗逆性减弱；原生质的弹性与植物的抗逆性也有关系。弹性越大，则植物对机械压力的忍受力也越大，对不良环境的适应性也增强。因此，凡原生质黏性高、弹性大的植物，对干旱、低温等不良环境的抗性强。

五.胞间连丝

     当细胞板尚未完全形成时，有局部的原生质丝(约400nm)存留在未完全合并的小囊泡之间，随后便成为两个子细胞的管状联络孔道称胞间连丝(plasmodesma)，胞间连丝可以看作是两个细胞原生质膜突出而连成的一个管状结构。胞间连丝可使相邻细胞的原生质及其内溶物相互交换，可进行信息传递。

§6生物催化剂——酶

一 酶的概念：

酶：是生物体内产生的具有催化活性与调节功能的蛋白质及其衍生物的总称，其化学本质是蛋白质。生物体内的一切生理生化反应都必须在酶的催化下才能进行，并受到酶的控制与调节。

二 酶的化学组成：

  根据酶的化学成分，可将酶分为两大类：单纯酶与结合酶。

1.单纯酶：指单纯由蛋白质组成的酶，分子中不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶等多属这一类，都由一条肽链卷曲折叠而成，其活性中心仅是某些氨基酸的侧链，如木瓜蛋白酶的—SH、脂酶中丝氨酸的－OH。

2.结合酶：即双成分酶，由蛋白质和辅助因子（活性基）组成，也叫全酶,大部分为氧化还原酶。

酶的辅助因子（活性基）有三类：

辅酶:与酶蛋白结合松弛，可以游离状态存在，在起作用时才与酶蛋白结合

辅因子    辅基:与酶蛋白以共价键结合，不易分离，一种辅基为一种酶所特有

金属离子:有的是辅基的成分，有的是活化剂如：Na+、K+、Mg++、Zn++、 Ca++、Fe2+、Mo2+、Cu2+等

辅基：习惯上把与酶蛋白结合较牢固，不易分开的活性基称为辅基；

辅酶：把与酶蛋白结合较松弛，用透析方法能分开的活性基称为辅酶。

酶蛋白决定酶的专一性，活性基决定酶的催化活性，在催化作用中起转移电子、原子或基团的作用。

⑴金属离子：有的参与电子传递（如固氮酶与硝酸还原酶中的钼、抗坏血酸氧化酶中的铜）、有的

通过影响底物电子分布而改变其键能，促进反应进行（如碳酸酐酶中的锌）、有的不仅参与酶的活性部位的组成，而且与维持酶的活性构象有关（如氨基酰化酶中的钴）。

见孟书P52。

⑵金属有机物：如CAT、POD与细胞色素氧化酶中的铁卟啉，通过铁离子化合价的改变传递电子。

⑶非金属有机化合物：主要是B族维生素和核苷酸类的衍生物，常见的有：见孟书P50

       ①烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD⁺）：即辅酶I（C_OI）和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP^＋）：即辅酶II（C_OII），二者都是多种脱氢酶的辅酶。NAD⁺ 和 NADP^＋是氧化型，NADH+H⁺和NADPH+H是还原型。

      ②黄素腺嘌呤单核苷酸（FMN）与黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是黄素酶、多种脱氢酶的辅酶，在氧化还原反应中起传递氢的作用。

③焦磷酸硫胺素（TPP，V_B1）：是脱羧酶的辅酶，催化脱羧反应。

④辅酶A（CoA－SH）：是各种酰基转移酶的辅酶，在反应中起传递酰基的作用。脂肪合成和分解中，可以是各种脂肪酰CoA，如已酰CoA，丁酰CoA等。

⑤磷酸吡哆醛（VB6的磷酸脂）：是转氨酶或氨基脱羧酶的辅酶，在反应中起转移氨基和脱羧的作用。

⑥ATP、UTP、ADP、UDP、AMP、UMP：是生物中能量转换反应和有机物磷酸化酶的重要辅酶，在反应中起传递磷酸根和能量的作用。

ADPG/UDPG是碳水化合物代谢中，葡萄糖基团的一种供体。

⑦四氢叶酸（THFA）：是催化－碳基团转移的重要辅酶，参与氨基酸与嘌呤的代谢。

⑧血红素：是含铁卟啉的衍生物。是细胞色素、过氧化氢酶、过氧化物酶的辅基。在生物体内起传递电子的作用。

三 酶的分类：按系统分类法将所有的酶归纳为六类：

   ①氧化还原酶类：催化氧化还原反应，包括脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶、加氧酶。

②转移酶类：催化基团转移反应。如转移磷酸基、氨基、甲基的酶。

③水解酶类：催化水解反应。如脂肪酶、淀粉酶、蛋白酶。

（1）脂酶：催化脂键水解（脂肪酶、核酸酶得等）

      （2）糖苷酶：催化糖苷键水解（蔗糖酶、淀粉酶、果酸酶）

  （3）肽酶：催化肽键水解（羧肽酶、氨肽酶）

④裂合酶类：催化加基团于双键的反应或其逆反应。醛缩酶、水合酶、脱羧酶等

⑤异构酶类：催化异构化作用，使一种有机物变成它的同分异构体。如磷酸己糖异构酶可使6－磷酸葡萄糖变成6－磷酸果糖。

⑥合成酶类：催化与ATP等三磷酸核苷酸分解相偶联的双分子缩合反应。

四 酶的催化特性：高效性；专一性；酶易失活－常温、常压、中性pH下进行；酶的催化易受到调节控制。

高效性（比无机催化剂的效率高10⁸～10¹⁸）和专一性（选择性）。

⑴高效的催化功能。是因为酶促反应降低了反应的活化能，大大增加了活化分子的数目，加快了反应的速度。

⑵严格的催化特异性（专一性）。酶对底物有严格的选择性，某一种酶往往只能催化某一种或某一类物质。如蔗糖酶既催化蔗糖分解为葡萄糖和果糖，又催化葡萄糖和果糖合成蔗糖的反应，但对其它双糖却无效。

分为：绝对专一性；相对专一性；立体异构专一性。

      ①绝对专一性：只对一种底物起作用，底物分子结构有任何变化，都妨碍催化作用的进行。

      ②相对专一性：只作用于结构相似的一类物质。

      ③立体异同专一性：对底物的空间结构有严格要求。

⑶具有自我调节的特点。通过酶的合成、酶的变构调节、酶的修饰调节改变其活性。

⑷特定的顺序性。酶在植物生长发育的各阶段所催化的生化反应具有特定的顺序性。

正因为酶具有上述特性，才保证了各种各样的生化反应有条不紊地、高速有序地进行，维持着正常的生命活动。

五 酶的作用机理：

1 酶的必需基团和作用活性中心：

酶作为蛋白质分子比一般底物分子要大的多，在反应过程中酶与底物的结合只限于很小的部位——酶分子上的一些特殊基团：——必需基团。若这些基团改变后，酶的活性就会丧失。常见的有：丝氨酸（—OH）、组氨酸（—咪唑基）、光氨酸（—SH）、天冬氨酸（—COOH）、谷氨酸（—COOH）及辅酶与辅基的活性部位。

    这些必需的基团在一级结构上可能相隔很远，但经过肽链的折叠、盘绕等形成三、四级结构时，这些基团在空间位置上将会相互靠近而形成活性中心，酶的活性中心在空间有一定结构，不同的基团组成不同酶的活性中心，具有不同的空间结构。它们往往位于酶分子的表面并呈裂缝状。活性中心的必需基团按作用又分成结合基团和催化基团。结合基团决定了酶促反应的专一性。

2 酶的作用机理

  中间产物论：酶能加快反应速度是因为它能通过与底物形成中间产物，改变了化学反应的历程，降低了化学反应所需的活化能，增加参加反应的活化分子的数目，加快反应速度，酶与底物结合形成不稳定的中间产物，中间产物再分解成产物和原来的酶。E＋S®[ES]®P+E －—中间产物学说。

中间产物是如何形成的？

（1）锁钥结合：孟书P57图  解释了酶作用的专一性，但不能解释酶催化的可逆反应现象。

  （2）诱导契合学说：保留了酶与底物之间互补的概念，但认为酶分子具有一定的柔性，底物与酶分子的活性中心靠近时，可以诱导其构象的变化，酶使底物产生张力和发生形变，（孟书P57图）使酶与底物相互契合。酶和底物结合后，酶的某些基团和离子使底物分子中的敏感键上的电子云密度发生变化，产生键的张力，甚至形变，促使了底物上敏感键的断裂和新键的形成。这样就可以解释专一性问题，又可以解释可逆性变化的问题。   

3.提高酶催化效率的因素：

酶与底物结合后，可以从以下几个方面进行催化作用。

（1）靠近和定向作用——邻近效应与定向效应

底物在靠近活性中心区域有效浓度比较高，可以提高反应速度。底物分子与酶活性中心结合后反应基团互相靠近，排列定向，使底物分子的旋转自由度减小，构象有轻微变化，有利于反应的进行。

（2）微环境效应（介电效应）：酶活性中心区形成微环境——非极性疏水区，在低介电环境中有利于某些生化反应进行，催化基团与底物的反应基团之间的电荷相互作用，极性的水对电荷往往有屏蔽作用。

（3）酸碱催化作用

    酶分子上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化作用。

（4）亲核催化和亲电催化（共价键催化）：

    某些酶的可以与底物分子形成不稳定的共价中间物，降低了活化能，这种共价中间物进一步形成产物要比非催化反应容易的多。因而使底物迅速转变成产物。

上述作用并不是在每一个酶里都存在，而是一定的酶具有自己的特点和作用方式，受其中某些因素的影响。

六 影响酶促反应的因素：

酶是一种有催化活性的蛋白质，只有在适宜的条件下才能发挥最大的催化效率，条件不合适，酶的催化能力大大受到限制，甚至酶分子本身也会遭到破坏。

温度、PH、底物与酶的浓度等对酶促反应都有影响，维持这些因素的协调是调控植物代谢、生长与发育的重要手段。

⑴温度：从0℃开始，随温度升高，酶促反应显著加快，30～35℃以下时，温度系数（温度每升高10℃，反应速度增加的倍数，Q10表示）可达2～3，再提高温度，对于酶促反应有双重效应，一方面可加快反应的进行，另一方面也加快了酶本身的热失效（热变性）。>50℃,后一效应逐渐超过前一效应，酶促反应速度便随温度升高而下降，至80～100℃时，酶的结构完全破坏。一般植物来源的酶，最适温度在40～50℃之间，且与酶促反应进行的时间长短有关。时间短，最适温度相对升高，反之，则下降。酶活性随温度降低而减弱，但低温一般不破坏酶分子。所以，植物的种质资源、蔬菜、水果等均宜在低温下保存。

⑵PH值：介质的PH值对酶的活性有很大的影响。每种酶都有其最适的PH范围。PH值过高或过低均会破坏酶蛋白的结构，做实验时通常都要使用适宜的缓冲液。酶活性最高时的PH值就是酶促反应的最适PH值，一般在4～6.5之间。

⑶底物浓度、酶浓度与反应时间：随底物浓度增加，反应初速度逐渐增加，但幅度渐渐减慢，提示酶已经被底物逐渐饱和，这时，只要增加酶浓度，即可使反应初速度加快。

米氏常数（Km）：达到最大反应速度一半时所需底物的浓度（Km），反映了酶对底物的亲和力大小，Km值愈小，亲和力愈大，反之亦然。

⑷抑制剂与激活剂：①凡能降低酶活性或使之失活的物质均称为该酶的抑制剂；分为竞争性抑制剂（化学结构类似于底物，与底物竞争酶的活性部位，Km值加大）和非竞争性抑制剂（化学结构与底物不相似，Km值不变，但往往使酶分子的某一部分失去功能，Vmax降低。）

                  ②凡能提高酶活性的物质统称为激活剂。同一种物质可能是某种酶的激活剂，而对另一种酶却是抑制剂；其浓度不同时，效应也不同。如Cl-和Ca2＋是淀粉酶的激活剂。

酶的活性单位：1.反应速率：V=S/P/t。

          2.酶的活力单位：/min.umol

          3.酶的比活力：酶的活力单位/mg.E.P

          4.转换率：mol S/mol E. min

七 同工酶：一类分子结构不同但能催化相同化学反应的酶称为～。

同工酶一般都是寡聚酶，含有多个亚基。同工酶具有不同的结构、不同的酶谱、不同的理化性质等差异，具有良好的遗传标志，在探讨基因突变、品种演变和远缘杂交等方面的研究具有重要的意义。